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???metadata.dc.type???: Dissertação
Title: A modelagem molecular da proteína pha-like de Acacia Farnesiana revela mecanismo anti-inflamatório
???metadata.dc.creator???: Abrantes, Vanessa Erika Ferreira 
???metadata.dc.contributor.advisor1???: Delatorre, Plinio
First advisor-co: Gadelha, Tatiane Santi
???metadata.dc.description.resumo???: Lectinas são proteínas e/ou glicoproteínas de origem não imune que possuem, no mínimo, um sítio não-catalítico que se liga de forma reversível a carboidratos e glicoconjugados, o que as tornam modelos ideais de estudos de interações célula-célula, célula-vírus, sendo bons modelos para o desenho de novos fármacos. Algumas proteínas possuem capacidade de se ligar a carboidratos, assemelhando-se às lectinas, porém com algumas diferenças estruturais e funcionais, que as excluem desse grupo. A Fabaceae Acacia farnesiana possui em suas sementes uma aglutinina ligante de quitina (AFAL), classificada como PHA-like1. Seu padrão cromatográfico revelou oligomerização tempo-dependente. Esse comportamento dinâmico dificulta a cristalização dessa proteína, bem como determinação da estrutura tridimensional. Visando compreender melhor a relação estrutura-função, este trabalho teve por objetivo analisar a atividade anti-inflamatória de AFAL através de comparação estrutural com lectinas de leguminosas. Para tanto, fez-se a modelagem e docking molecular com um glicano e a carragenina. A AFAL apresentou um modelo dobrado como um sanduiche de folhas β, que difere do molde utilizado (lectina de Pisum sativum) em regiões de loops, no número de folhas β e no sítio de ligação à carboidratos. O docking revelou que a proteína se liga à carragenina e ao glicano em sítios diferentes, o que pode ser explicado pela ausência de uma sexta folha β frontal e de duas folhas β na região posterior. A aglutinina de A. farnesiana pode inibir a inflamação causada por carragenina, por se ligar a ela, impedindo sua entrada na célula e o desencadeamento de reações típicas do processo inflamatório.
Abstract: Lectins are proteins or glycoproteins of non-immune origin that have at least one non-catalytic site which binds reversibly to carbohydrates and glycoconjugates, which makes them ideal models for studies of cell-cell interactions and cell-virus, being good models for the design of new drugs. Some carbohydrate-binding proteins resembling the lectins but with some structural and functional differences, that exclude of this group. The Fabaceae Acacia farnesiana has in its seeds an agglutinin chitin-binding (AFAL), classified as PHA-like1. Its standard chromatographic revealed time-dependent oligomerization. This dynamic behavior complicates the protein crystallization and determining of the three dimensional structure. To better understand the structure-function relationship, this study aimed to examine AFAL anti-inflammatory activity through structural comparison with legume lectins. For both, it was the molecular modeling and docking with a glycan and carrageenan. AFAL model is folded as a β sandwich, which differs from the template used (Pisum sativum lectin) in loop regions, number of β-sheets and carbohydrate site. The docking showed that the protein binds to the carrageenan and glycan at different sites, which can be explained by absence of the sixth β-sheet (frontal β-sheets) and two β-sheets in posterior region. The A. farnesiana agglutinin can inhibit carrageenan induced inflammation due binding it, preventing its entrance into the cell and triggers the inflammatory process reactions.
Keywords: Acacia farnesiana
Aglutinina de Acacia Farnesiana - AFAL
Lectina
Atividade anti-inflamatória
Carragenina
Acacia farnesiana
Lectin
Anti-inflammatory activity
Carrageenan
???metadata.dc.subject.cnpq???: CIENCIAS BIOLOGICAS::BIOLOGIA GERAL
Language: por
???metadata.dc.publisher.country???: Brasil
Publisher: Universidade Federal da Paraí­ba
???metadata.dc.publisher.initials???: UFPB
???metadata.dc.publisher.department???: Biologia Celular e Molecular
???metadata.dc.publisher.program???: Programa de Pós-Graduação em Biologia Celular e Molecular
Citation: ABRANTES, Vanessa Erika Ferreira. A modelagem molecular da proteína pha-like de Acacia Farnesiana revela mecanismo anti-inflamatório. 2013. 86 f. Dissertação (Mestrado em Biologia Celular e Molecular) - Universidade Federal da Paraí­ba, João Pessoa, 2013.
???metadata.dc.rights???: Acesso Aberto
URI: http://tede.biblioteca.ufpb.br:8080/handle/tede/3655
Issue Date: 21-Feb-2013
Appears in Collections:Programa de Pós-Graduação em Biologia Celular e Molecular

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